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Index
Hämoglobin
Hämoglobin
Als Hämoglobin bezeichnet man den eisenhaltigen roten Blutfarbstoff in den roten Blutkörperchen (Erythrozyten) der Wirbeltiere und seinen Varianten. Es ermöglicht den Sauerstoff-Transport im Körper. Hämoglobin besteht aus dem eisenbindenden Häm als prosthetischer Gruppe und Globin. Es gilt als Prototyp eines hochregulierten Proteins (siehe Allosterie und Kooperativität), was u.a. darauf beruht, dass es sich um ein Tetramer aus zwei alpha- und zwei beta-Untereinheiten handelt.
Eigenschaften und Leistungen des Hämoglobin-Moleküls
- globuläres Protein extremer Löslichkeit (Löslichkeitsgrenze 34%, das ist eine 5 mM Lösung)
- Affinität zu Sauerstoff regulierbar ( allosterisches Protein) mit den beiden alternativen Konformationen
- - R (´relaxed´, Sauerstoff-bindend)
- - T (´tense´, Kohlendioxid-bindend)
- kooperative Bindung von vier Sauerstoffmolekülen mit steigender Affinität (positive Kooperativität)
- Schutz des zweiwertigen Häm-Eisens vor Valenzwechsel
Diese Eigenschaften werden im zellulären Umfeld des Hämoglobins wie folgt realisiert:
Eigenschaften und Leistungen roter Blutkörperchen (Erythrozyten)
- jeder Erythrozyt enthält 280 Mio Hämoglobinmoleküle, das sind 70% von dessen Protein
- der Mensch enthält durchschnittlich 2.5 x 1013 Erythrozyten, entsprechend 900 g Hämoglobin, bzw. 3.5 g Eisen
- während der 120 tägigen Lebensdauer legt jeder Erythrozyt etwa 400 km Wegstrecke zurück und ermöglicht einen 175000 fachen Wechsel des Beladungszustandes mit O2 bzw. CO2
- Die wichtigsten Stoffwechselwege sind die Glykolyse (Bildung von ATP; Aufrechterhaltung des Membranpotentials) und der Pentosephosphatweg (Schaffung des Reduktionsäquivalents NADPH, dann Glutathion, durch Oxidation von Glukose-6-phosphat) zum Erhalt der Häm-Funktionen
Info: Dieser Artikel aus Wikipedia wird durch die GNU FDL lizenziert.
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